| Naslov | Inhibicijsko djelovanje α- i β-jonona na aktivnost acetilkolinesteraze : završni rad |
| Autor | Iva Grbelja |
| Voditelj/Mentor | Franko Burčul (mentor)
|
| Sažetak rada | Enzimi su biokatalizatori koji kataliziraju reakcije na način da stabiliziraju prijelazno stanje, najviše energijsko stanje na reakcijskom putu. Enzimi su visoko specifični i po reakcijama koje kataliziraju i po supstratu. Acetilkolinesteraza (AChE) je enzim iz skupine hidrolaza. Njezina je fiziološka uloga hidroliza neuroprijenosnika acetilkolina (ACh) tijekom prijenosa živčanih impulsa. Nalazi se u sinapsama te živčanim i glija stanicama ljudskog mozga. Alzheimerova bolest se manifestira kao gubitak pamćenja, "izgubljenost" u vremenu i prostoru, nemogućnost samostalnog života, što dovodi do potpune ovisnosti o stalnoj skrbi i njezi druge osobe. Liječenje je ograničeno samo na ublažavanje pojedinih popratnih simptoma, a smatra se da inhibicija acetilkolinesteraze ima ključnu ulogu u ublažavanju simptoma Alzheimerove demencije. U ovom radu α- i β-jonon su ispitivani kao inhibitori acetilkolinesteraze. Uočeno je da se povećanjem koncentracije α- i β-jonona povećava i postotak inhibicije AchE-a. Najveća vrijednost inhibicije za α-jonon postignuta je pri koncentraciji od 90,9 μg mL-1 i iznosi 17,1 %, dok je za β-jonon pri koncentraciji od 113,6 μg mL-1 te iznosi 24,17 %. |
| Ključne riječi | α-jonon β-jonon enzimi-acetillkolinesteraza(AChE) - inhibicija Alzheimerova bolest(AB) metoda po Ellmanu |
| Naslov na drugom jeziku (engleski) | Inhibitory effect of α- i β-ionone on the activity of acetylcholinesterase : bachelor thesis |
| Povjerenstvo za obranu | Franko Burčul (predsjednik povjerenstva)
|
| Ustanova koja je dodijelila akademski/stručni stupanj | Sveučilište u Splitu
Kemijsko-tehnološki fakultet
Knjižnica |
| Mjesto | Split |
| Država obrane | Hrvatska |
| Znanstveno područje, polje, grana | PRIRODNE ZNANOSTI
Kemija
|
| Vrsta studija | sveučilišni |
| Stupanj | preddiplomski |
| Naziv studijskog programa | Kemija |
| Akademski / stručni naziv | sveučilišni/a prvostupnik/prvostupnica (baccalaureus/baccalaurea) kemije |
| Kratica akademskog / stručnog naziva | univ.bacc.chem. |
| Vrsta rada | završni rad |
| Jezik | hrvatski |
| Datum obrane | 2016-09-22 |
| Sažetak rada na drugom jeziku (engleski) | Enzymes are biocatalysts that catalyse reactions by stabilizing the transition state, the highest energy state in the reaction pathway. Enzymes are highly specific by the reactions they catalysed, as well as their substrate. Acetylcholinesterase (AChE) is an enzyme from the hydrolases group. Its physiological role is the hydrolysis of the neurotransmitter acetylcholine (ACh) during transmission of nerve impulses. It is found in the synapses and the nerve and glial cells of the human brain. Alzheimer’s disease is manifested as forgetfulness, disorientation in time and space, the inability of independent living, which leads to total dependence on a constant concern and care from others. Treatment is limited to the alleviation of some accompanying symptoms. Inhibition of acetylcholinesterase plays a key role in alleviating the symptoms of Alzheimer’s dementia. In this study α- and β-ionone were tested for their inhibition ability on acetylcholinesterase. It has been observed that increasing the concentration of α- and β-ionone, the percentage of inhibition also increases. The maximum inhibitory activity for α-ionone of 17,1 % was reached at 90,9 μg mL-1while β-ionone reached 24,17 % at a concentration of 113,6 μg mL-1. |
| Ključne riječi na drugom jeziku (engleski) | α- ionone β-ionone enzymes-acetylholinesterase(AChE) - inhibition Alzheimer's disease(AD) Ellman's method |
| Vrsta resursa | tekst |
| Prava pristupa | Rad u otvorenom pristupu |
| Uvjeti korištenja rada |  |
| Projekt | Financijer projekta: HRZZ
Pravna nadležnost: HR
Voditelj projekta: Mladen Miloš
Naziv projekta: Istraživanje bioaktivnih spojeva iz dalmatinskog bilja: njihov antioksidacijski karakter i utjecaj na enzimsku inhibiciju i zdravlje
Akronim projekta: BioActCom
Šifra projekta: 6897
|
| Javna napomena | Ključne riječi doradio knjižničar / Key words have been revised by the librarian |
| URN:NBN | https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:167:210483 |
